Server : Apache System : Linux webd348.cluster026.gra.hosting.ovh.net 5.15.148-ovh-vps-grsec-zfs-classid #1 SMP Thu Feb 8 09:41:04 UTC 2024 x86_64 User : hednacluml ( 122243) PHP Version : 8.3.9 Disable Function : _dyuweyrj4,_dyuweyrj4r,dl Directory : /home/hednacluml/encyclo/articles/b/-/l/ |
<!DOCTYPE html PUBLIC "-//W3C//DTD XHTML 1.0 Transitional//EN" "http://www.w3.org/TR/xhtml1/DTD/xhtml1-transitional.dtd">
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<title>B-lactoglobuline - Wikipédia</title>
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<h1 class="firstHeading">B-lactoglobuline</h1>
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<h3 id="siteSub">Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.</h3>
<div id="contentSub"></div>
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<tr>
<td class="bandeau-icone">
<div style="width:45px; text-align:center"><a href="../../../../articles/w/i/k/Image%7EWiki_letter_w.svg_e974.html" class="image" title="Wiki letter w.svg"><img alt="" src="../../../../images/shared/thumb/6/6c/Wiki_letter_w.svg/35px-Wiki_letter_w.svg.png" width="35" height="35" border="0" /></a></div>
</td>
<td>
<div class="bandeau-titre"><strong>Cet article est <a href="../../../../articles/p/a/g/Projet%7EPages_orphelines_b83e.html" title="Projet:Pages orphelines">orphelin</a>. Il a peu ou aucun article <a href="http://fr.wikipedia.org../../../../articles/w/h/a/Special%7EWhatlinkshere_6633.html" class="external text" title="http://fr.wikipedia.org../../../../articles/w/h/a/Special%7EWhatlinkshere_6633.html" rel="nofollow">lié à lui</a>.</strong></div>
<div class="bandeau-texte">Aidez <a href="../../../../articles/l/i/e/Aide%7ELien_interne_70ff.html" class="mw-redirect" title="Aide:Lien interne">à ajouter des liens</a> dans les articles <a href="http://www.google.com/search?hl=fr&as_qdr=all&q=+site%3Afr.wikipedia.org+%22B-lactoglobuline%22" class="external text" title="http://www.google.com/search?hl=fr&as_qdr=all&q=+site%3Afr.wikipedia.org+%22B-lactoglobuline%22" rel="nofollow">relatifs au sujet</a>. <i>(janvier 2008)</i></div>
</td>
</tr>
</table>
</div>
<p>La <b>β-lactoglobuline</b> est une <a href="../../../../articles/p/r/o/Prot%C3%A9ine.html" title="Protéine">protéine</a> du <a href="../../../../articles/l/a/i/Lait.html" title="Lait">lait</a> qui fait partie de la famille des <a href="../../../../articles/a/l/b/Albumine.html" title="Albumine">albumines</a>. Elle est absente chez la <a href="../../../../articles/f/e/m/Femme.html" title="Femme">femme</a>, mais assez abondante chez la <a href="../../../../articles/v/a/c/Vache.html" title="Vache">vache</a> ; de l’ordre de 2,5-3g par litre de lait. Cette particularité lui confère alors un fort caractère immunogénique .</p>
<table id="toc" class="toc" summary="Sommaire">
<tr>
<td>
<div id="toctitle">
<h2>Sommaire</h2>
</div>
<ul>
<li class="toclevel-1"><a href="#D.C3.A9gradation_de_la_prot.C3.A9ine_et_nutrition"><span class="tocnumber">1</span> <span class="toctext">Dégradation de la protéine et nutrition</span></a></li>
<li class="toclevel-1"><a href="#Structure_de_la_B-lactoglobuline"><span class="tocnumber">2</span> <span class="toctext">Structure de la B-lactoglobuline</span></a></li>
<li class="toclevel-1"><a href="#Ses_fonctions"><span class="tocnumber">3</span> <span class="toctext">Ses fonctions</span></a></li>
<li class="toclevel-1"><a href="#Allergies_et_chitosan"><span class="tocnumber">4</span> <span class="toctext">Allergies et chitosan</span></a></li>
<li class="toclevel-1"><a href="#Notes_et_r.C3.A9f.C3.A9rences"><span class="tocnumber">5</span> <span class="toctext">Notes et références</span></a></li>
</ul>
</td>
</tr>
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<p><a name="D.C3.A9gradation_de_la_prot.C3.A9ine_et_nutrition" id="D.C3.A9gradation_de_la_prot.C3.A9ine_et_nutrition"></a></p>
<h2><span class="editsection">[<a href="../../../../articles/b/-/l/B-lactoglobuline.html" title="Modifier la section : Dégradation de la protéine et nutrition">modifier</a>]</span> <span class="mw-headline">Dégradation de la protéine et nutrition</span></h2>
<p>Du point de vue nutritionnel, cette protéine est très riche en <a href="../../../../articles/a/c/i/Acide_amin%C3%A9.html" title="Acide aminé">acides aminés</a> essentiels : 58% de ces composantes sont essentielles, ce qui fait d’elle la lactoprotéine bovine ayant la plus grande valeur nutritive. Sa <a href="../../../../articles/d/i/g/Digestion.html" title="Digestion">digestion</a> se fait dans le <a href="../../../../articles/j/%C3%A9/j/J%C3%A9junum.html" title="Jéjunum">jéjunum</a> par la <a href="../../../../articles/t/r/y/Trypsine.html" title="Trypsine">trypsine</a> et la <a href="../../../../articles/c/h/y/Chymotrypsine.html" title="Chymotrypsine">chymotrypsine</a> puisque la <a href="../../../../articles/p/e/p/Pepsine.html" title="Pepsine">pepsine</a> et le pH de l’estomac ne réussissent pas à eux deux à dégrader la β-lactoglobuline.</p>
<p>Les deux <a href="../../../../articles/e/n/z/Enzyme.html" title="Enzyme">enzymes</a> pancréatiques dégraderont la protéine respectivement en 17 et en 10 peptides pour faciliter l’absorption de celle-ci par la paroi de l’intestin grêle. Puisqu’elle reste à l’état soluble et qu’elle n’est pas dégradée lors de son passage dans l’estomac, son passage vers le jéjunum sera plus rapide comparativement à des protéines subissant l’action de la pepsine. Si l’on compare la β-lactoglobuline avec la caséine, tout <a href="../../../../articles/g/%C3%A9/n/G%C3%A9notype.html" title="Génotype">génotype</a> confondu, elle mettra environ 20 minutes à traverser l’estomac contre 40 minutes pour le deuxième type de protéine. Après seulement deux heures, 66% de la quantité totale de β-lactoglobuline est déjà absorbée. De plus, son faible poids moléculaire fait d’elle une protéine des plus digestes (18,36 kDa sous sa forme monomérique et 36 kDa sous sa forme dimérique).</p>
<p><br /></p>
<p><a name="Structure_de_la_B-lactoglobuline" id="Structure_de_la_B-lactoglobuline"></a></p>
<h2><span class="editsection">[<a href="../../../../articles/b/-/l/B-lactoglobuline.html" title="Modifier la section : Structure de la B-lactoglobuline">modifier</a>]</span> <span class="mw-headline">Structure de la B-lactoglobuline</span></h2>
<p>À ce jour, il existe onze génotypes différents de cette protéine ; chacun désigné par une lettre dans l’ordre de leur découverte.</p>
<p>Les génotypes A, B et C furent donc les trois premiers trouvés et ils sont d’ailleurs les plus fréquemment rencontrés. La structure primaire et secondaire du génotype A fut connu en 1973 et il fallu encore 17 ans avant de compléter celui du C (1990). D’abord, ils contiennent tous les trois 162 acides aminés. Pour faciliter l’explication de la structure primaire, nous prendrons comme base la structure du génotype A. Le variant B se différencie du premier par l’échange des acides aminés en position 64 et 118 respectivement par une glycine et une alanine. En ce qui concerne le variant C, des changements en position 59, 64 et 118 codant maintenant pour une histidine, une glycine et une alanine différenciera le premier et le troisième génotype. Pour les trois principales variantes, quatre cystéines sur cinq servent au maintien de la structure tertiaire en faisant des ponts disulfures. Elles sont situées en position 66, 106, 119 et 160. La structure quaternaire sera observée quant à elle à son état dit naturel lorsque le pH environnant sera entre 3 et 7, il s’agit de la forme dimérique. La principale différence étudiée entre la forme monomérique et dimérique ne vient pas des fonctions biologiques car elles restent semblables mais plutôt de l’efficacité de ces fonctions. Les deux formes ont la capacité de transporter le rétinol mais la forme dimérique pourra voyager deux molécules de rétinol à la fois comparé à son précurseur qui le transportera< une molécule à la fois.</p>
<p><a name="Ses_fonctions" id="Ses_fonctions"></a></p>
<h2><span class="editsection">[<a href="../../../../articles/b/-/l/B-lactoglobuline.html" title="Modifier la section : Ses fonctions">modifier</a>]</span> <span class="mw-headline">Ses fonctions</span></h2>
<p>Lors de sa dégradation de la protéine par les enzymes pancréatiques, un peptide est créé, il s’agit d’un dipeptide glutamyl-cystéine. Cette molécule est un précurseur important dans la synthèse du <a href="../../../../articles/g/l/u/Glutathion.html" title="Glutathion">glutathion</a>, ce dernier étant impliqué dans les réactions d’<a href="../../../../articles/o/x/y/Oxydo-r%C3%A9duction.html" class="mw-redirect" title="Oxydo-réduction">oxydo-réduction</a> cellulaire. Ensuite, la β-lactoglobuline sert au transport du <a href="../../../../articles/r/%C3%A9/t/R%C3%A9tinol.html" class="mw-redirect" title="Rétinol">rétinol</a> et de la <a href="../../../../articles/v/i/t/Vitamine_D_96db.html" title="Vitamine D">vitamine D</a> en plus d’aider à leur absorption dans l’<a href="../../../../articles/i/n/t/Intestin_gr%C3%AAle.html" title="Intestin grêle">intestin grêle</a>. C’est en présentant une structure tertiaire homologue à la « retinol binding protein » que cette protéine peut agir comme transporteur pour les deux vitamines précédentes qui se lient au même site de liaison dans une poche hydrophobe formé par le repliement de la structure tertiaire. Un fait intéressant, les vitamines A et D sont contenues dans le lait bovin , tout comme la β-lactoglobuline, et leur absorption sera facilitée car si elles se lient à ce transporteur plutôt qu’à la « retinol binding protein », elles pourront franchir facilement l’estomac sans être dénaturées puisque la protéine qui les transporte les protège par son pHi.</p>
<p><br />
Cette protéine ne transporte pas seulement des vitamines mais aussi des <a href="../../../../articles/a/c/i/Acide_gras.html" title="Acide gras">acides gras</a> libres et des <a href="../../../../articles/t/r/i/Triglyc%C3%A9ride.html" title="Triglycéride">triglycérides</a>, contenus dans le lait. Les <a href="../../../../articles/l/i/p/Lipide.html" title="Lipide">lipides</a> profiteraient eux aussi de la poche hydrophobe créée par la structure tertiaire pour leur transport. Les principaux acides gras transportés par la β-lactoglobuline sont l’acide myristique, palmitique, stéarique et oléique. Controversés depuis 1999, les sites de liaison des lipides seraient peut-être les mêmes que pour les <a href="../../../../articles/v/i/t/Vitamine.html" title="Vitamine">vitamines</a>.</p>
<p>Lors de sa dégradation dans l’intestin grêle, un peptide formé montre une certaine fonction opioïde car il agit comme inhibiteur de l’enzyme de conversion de l’angiotension 1, cette dernière étant impliquée dans la <a href="../../../../articles/v/a/s/Vasoconstriction.html" title="Vasoconstriction">vasoconstriction</a> . Le peptide correspond plus spécifiquement à la position 142 (<a href="../../../../articles/a/l/a/Alanine.html" title="Alanine">alanine</a>) jusqu’à la position 148 (<a href="../../../../articles/a/r/g/Arginine.html" title="Arginine">arginine</a>) de la structure primaire. La β-lactoglobuline aura donc un effet hypotenseur sur la <a href="../../../../articles/p/r/e/Pression_art%C3%A9rielle.html" title="Pression artérielle">pression artérielle</a>, son action est plutôt modérée et ne peut pas être comparée à la <a href="../../../../articles/b/r/a/Bradykinine.html" title="Bradykinine">bradykinine</a> par exemple : l’absorption de cette lactoprotéine ne remédie pas aux problèmes de pression artérielle, mais a un effet protecteur.</p>
<p>En dernier lieu, des expériences <i>in vitro</i> commencent à être prometteuses dans la lutte anti-virale telle que la lutte contre le VIH de type 1 et de type 2. Des cellules de <a href="../../../../articles/c/h/i/Chimpanz%C3%A9.html" title="Chimpanzé">chimpanzés</a> et des cellules cancéreuses du colon et de l’<a href="../../../../articles/u/t/%C3%A9/Ut%C3%A9rus.html" title="Utérus">utérus</a> ont été testées pour le VIH lorsque la β-lactoglobuline est conjuguée avec de l’anhydre. La nouvelle molécule formée aura comme effet d’empêcher la liaison du <a href="../../../../articles/v/i/r/Virus.html" title="Virus">virus</a> avec les récepteurs cellulaires CD4, ainsi le VIH est incapable d’infecter les cellules et de créer de nouveaux virions. Le procédé n’avait pas encore été expérimenté in vivo mais les espoirs sont grands car si l'entrée dans la cellule est évitée, la reconnaissance du virus sera beaucoup plus facile pour sa destruction.</p>
<p><a name="Allergies_et_chitosan" id="Allergies_et_chitosan"></a></p>
<h2><span class="editsection">[<a href="../../../../articles/b/-/l/B-lactoglobuline.html" title="Modifier la section : Allergies et chitosan">modifier</a>]</span> <span class="mw-headline">Allergies et chitosan</span></h2>
<p>La β-lactoglobuline est aussi rencontré dans un désordre immunologique fréquent, en fait, elle est l’allergène impliqué dans 82% des cas d’<a href="../../../../articles/a/l/l/Allergie.html" title="Allergie">allergies</a> au lait chez les jeunes enfants. Elle peut entraîner des réactions très violentes chez les nouveau-nés âgés de moins d'un an. Les IgE produits par le corps pour se défendre contre cette lactoprotéine reconnaîtront trois <a href="../../../../articles/%C3%A9/p/i/%C3%89pitope.html" title="Épitope">épitopes</a> différents sur la molécule. Ces régions immunogènes se retrouvent dans la structure primaire en position 8-19, 15-29 et 125-135. La structure secondaire est essentielle à la reconnaissance de ces épitopes ; si la protéine est dénaturée, les IgE sont inefficaces. Plusieurs expériences ont démontré que lorsqu'est conjuguée la β-lactoglobuline, il y a baisse de la réaction immunitaire.</p>
<p>D’ailleurs, des résultats intéressants ont été observés avec une molécule plus spécifiquement : le <a href="../../../../articles/c/h/i/Chitosan.html" title="Chitosan">chitosan</a>, mucopolysaccharide naturel retrouvé chez certains <a href="../../../../articles/m/y/c/Myc%C3%A8te.html" class="mw-redirect" title="Mycète">mycètes</a>, <a href="../../../../articles/l/e/v/Levure.html" title="Levure">levures</a> et <a href="../../../../articles/c/r/e/Crevette.html" title="Crevette">crevettes</a>. Le chitosan possède diverses fonctions dont un rôle comme anti-cholestérol, comme <a href="../../../../articles/c/h/%C3%A9/Ch%C3%A9lation.html" title="Chélation">agent chélateur</a> d’ions et il serait impliqué dans des <a href="../../../../articles/h/o/m/Hom%C3%A9ostasie.html" title="Homéostasie">activités hémostatiques</a>. Pour résumer l’expérience, lorsque la β-lactoglobuline est conjuguée avec le chitosan dans un ratio de 1:2, l’épitope situé sur les acides aminés 125 à 135, représenté par une hélice alpha, changerait légèrement de conformation, ce qui a pour effet de diminuer la réponse immunitaire contre la protéine. Les résultats ont été confirmés grâce à la technique Elisa avec des anti-anti-β-lactoglobuline. De plus, la conjugaison des deux produits n’a pas atténué la fonction de la protéine, celle-ci gardant la capacité de transporter le rétinol et la vitamine D.</p>
<p>Finalement, la même équipe de recherche fait actuellement des études sur les enzymes de l’<a href="../../../../articles/e/n/d/Endosome.html" title="Endosome">endosome</a> qui seraient peut-être perturbées par le chitosan, ce qui aurait le même effet que sa conjugaison avec la lactoprotéine, soit de diminuer la réaction allergique du patient.</p>
<p><a name="Notes_et_r.C3.A9f.C3.A9rences" id="Notes_et_r.C3.A9f.C3.A9rences"></a></p>
<h2><span class="editsection">[<a href="../../../../articles/b/-/l/B-lactoglobuline.html" title="Modifier la section : Notes et références">modifier</a>]</span> <span class="mw-headline">Notes et références</span></h2>
<ul>
<li>JOUAN, Pierre (2002). Lactoprotéines et lactopeptides propriétés biologiques, Paris, Institution de recherche agronomique, 127p.</li>
<li>AOKI, Tomomi et associés (2006). Reduced Immunogenicity of B-lactoglobulin by Conjugating with Chitosan, Tokyo,Institute of Symbiotic Science and Technology, Tokyo University of Agriculture and Technology, p.2349-2356</li>
<li>PubChem Substance Summary SID 818436</li>
<li>M. H. Braunschweig and T. Leeb (2006). Aberrant low Expression Level of Bovine B-lactoglobulin is Associated with a C to A transversion in the BLG Promoter region, Switzerland, Institute of Genetic, University of berne, p.4414-4419</li>
<li>TJ Suutari et associés (2006). IgE Cross Reactivity Between Reindeer and Bovine Milk B-lactoglobulin in Cow's Milk allergic Patients, Finland, vol.16 (5), p.296-302</li>
</ul>
<p><br /></p>
<ul id="bandeau-portail" class="bandeau-portail">
<li><span class="bandeau-portail-element"><span class="bandeau-portail-icone"><a href="../../../../articles/h/e/m/Image%7EHemoglobin.jpg_0b23.html" class="image" title="Icône du portail de la biochimie"><img alt="Icône du portail de la biochimie" src="../../../../images/shared/thumb/1/19/Hemoglobin.jpg/26px-Hemoglobin.jpg" width="26" height="24" border="0" /></a></span> <span class="bandeau-portail-texte"><a href="../../../../articles/b/i/o/Portail%7EBiochimie_b450.html" title="Portail:Biochimie">Portail de la biochimie</a></span></span></li>
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